Casein

Casein oder Kasein (lat. caseus ‚Käse‘, Aussprache [kazeˈiːn]  (Kase-in)) ist der Name für den Proteinanteil der Milch, der zu Käse weiterverarbeitet wird und nicht in die Molke gelangt. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen (αS1-, αS2-, β-, κ-Casein) und dient der Speicherung und dem Transport von Protein, Calcium und Phosphat zum Neugeborenen. Casein bildet in der Milch zusammen mit Calciumphosphat und anderen Bestandteilen Micellen, die das Calciumphosphat gelöst halten und die Milch im Magen zu einem Klumpen aggregieren, was die Verdauung erleichtert.

Casein macht den Großteil der Proteine in Quark (Topfen) und Käse aus, die durch Gerinnung des Caseins ihre feste Konsistenz erhalten. Casein wird nicht nur als Lebensmittel, sondern auch als Bindemittel und pharmazeutischer Hilfsstoff verwendet. Casein gehört zu den häufigsten Auslösern von Kuhmilchallergie. Die Caseine sind die häufigsten Milchproteine, die etwa 80 % der Gesamtproteinmenge in der Milch ausmachen. Die übrigen Proteine werden auch als Molkenproteine zusammengefasst.

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Zusammensetzung

Als Beispiel die folgende Tabelle, die die Bestandteile des Kuh-Casein auflistet.

ProteinMenge im
Liter Kuhmilch		Anzahl
Aminosäuren		UniProt-Eintrag
αS1-Casein (Kuh) 10,7 g 199 P02662
αS2-Casein (Kuh) 2,8 g 207 P02663
β-Casein (Kuh) 8,6 g 209 P02666
κ-Casein (Kuh) 3,1 g 169 P02668
26 g insgesamt

Im Gegensatz zur Kuhmilch sind in der Muttermilch das β- und das κ-Casein die Hauptproteine. Die folgende Tabelle enthält Einzelheiten und Links über Casein in menschlicher Milch.

ProteinGenChromosomAnzahl
Aminosäuren		OMIM-EintragUniProt-Eintrag
αS1-Casein (Mensch) CSN1S1 4q21.1 170 115450 P47710
Casein S2α-like A (Mensch) CSN1S2A 4q13.3 27 – Q8IUJ1
β-Casein (Mensch) CSN2 4q21.1 211 115460 P05814
κ-Casein (Mensch) CSN3 4q21.1 162 601695 P07498

Bedeutung

Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Kuhmilch enthält 2,6 % Casein (d. h. etwa 26 g/L; bei einmägigen Säugetieren bedeutend weniger) und macht etwa 80 % des Gesamtmilchproteins aus.

Eigenschaften

Im Gegensatz zu den meisten anderen Eiweißen ist micellares Casein bis 120 °C hitzebeständig. Wenn Casein durch Zugabe von Säure aus der Milch gefällt wurde, ist es nur gering wasserlöslich, so dass es zum erneuten Anmischen mit Wasser durch eine Lauge neutralisiert („aufgeschlossen“) werden muss. Die ursprüngliche micellare Struktur geht beim Ausfällen mit Säuren verloren.

Verdauung

Durch Erhitzung, Säurezugabe oder verstärkt durch Zugabe des Enzyms Pepsin findet ein Teilabbau des Caseins statt, was Käse und Quark leichter verdaulich macht als Rohmilch.

Casein kann bei Menschen als Allergen wirken und sehr heftige, sogar lebensbedrohliche Reaktionen auslösen. Diese ist nicht mit einer Laktoseintoleranz zu verwechseln, bei der es sich um eine enzymbedingte Unverträglichkeit gegenüber Milchzucker handelt.

Die Verdauung von Casein geht sehr langsam vonstatten. Sie kann bis zu acht Stunden betragen. Diesen Vorteil machen sich Sportler (insbesondere Bodybuilder) zunutze, um (beispielsweise über Nacht) eine Aminosäureversorgung über mehrere Stunden zu erreichen.

Bei der Verdauung von Casein entsteht ein Opioid namens Casomorphin, welches Studien zufolge aber weder in intakter Form über den Darm aufgenommen wird noch in der Lage wäre, die Blut-Hirn-Schranke zu überwinden.

Gewinnung

Natives Casein wird hauptsächlich durch Mikrofiltration gewonnen. Als Trennkriterium dient dabei die Partikelgröße. Im Retentat verbleiben hauptsächlich Caseine und kleinere Anteile an Molkenprotein sowie Lactose, im Permeat befinden sich hauptsächlich Mineralsalze, Lactose, Molkenproteine und kleine Anteile an Caseinsubmicellen.

Denaturiertes bzw. funktionell verändertes Casein bzw. Caseinat lässt sich mit Hilfe einer Säurefällung und anschließender Neutralisierung mittels Calciumhydroxid, Kaliumhydroxid oder Natronlauge herstellen. Durch Filtration oder Zentrifugation wird anschließend das denaturierte Casein abgetrennt. In den meisten Fällen wird das zu fällende Protein mittels verschiedener Verfahren zuvor aufkonzentriert.

Verschiedene Startups arbeiten außerdem derzeit an der direkten Züchtung von Casein aus pflanzlichen Rohstoffen, um damit Pflanzenmilch herzustellen. Auf Basis der richtigen Mikroorganismen soll Casein dann auch ohne Kuh produziert werden können.

Verwendung

Casein wird technisch neben der Nutzung als Lebensmittel auch als Rohstoff für verschiedene Verarbeitungszwecke verwendet. Dabei spielt insbesondere seine Nutzung als Bindemittel in Kaseinfarben, als Kaseinleim (z. B. als Etikettierleim bei der Etikettierung) oder auch als Fotolack in der Ätztechnik eine Rolle. Caseinleim soll schon von den chinesischen und ägyptischen Schreinern des Altertums zum Verleimen von Möbeln genutzt worden sein. Färber benutzten Casein als Bindemittel beim Färben von Leder und Stoffen.

Vom Ende des 19. Jahrhunderts bis in die 1930er Jahre war es Ausgangsmaterial für den Kunststoff Galalith, der u. a. für Knöpfe und Schmuck, Halsketten aber auch zu Isolationszwecken für elektrische Anlagen verwendet wurde. Friedrich Ernst Todtenhaupt (1873–1919) unternahm mit der Galalith-Gesellschaft Anfang des 20. Jahrhunderts auch Versuche, Kunstseide daraus herzustellen, sie waren aber nicht erfolgreich. Caseinhydrolysate oder Peptone aus Casein werden in der Mikrobiologie zum Teil als Bestandteil von Nährböden oder Nährlösungen zur Kultivierung von Mikroorganismen verwendet, beispielsweise im Casein-Soja-Pepton-Agar.

Im frühen Holzflugzeugbau diente bis in die 1950er Kaseinleim als Verbindungsmittel.

Historisch diente Casein zudem dazu, die Zusammensetzung der Proteine zu studieren. So wurden erstmals die Aminosäuren L-Tyrosin (1846 durch Justus von Liebig), L-Lysin (1889 durch Edmund Drechsel), L-Tryptophan (1902 durch Frederick Hopkins) und L-Methionin (1922 durch John Howard Mueller) aus Casein isoliert.

Literatur

  • The Merck Index, 10th Ed. (1983), Rahway, NJ

Weblinks

Wikibooks: Caseinherstellung – Lern- und Lehrmaterialien
Wiktionary: Kasein – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

Einzelnachweise

  1. [1]
    The Dairy Science and Technology eBook: Structure: The Casein Micelle, abgerufen am 9. Januar 2015.
  2. [2]
    T. Nakano, N. Shimojo, Y. Morita, T. Arima, M. Tomiita, Y. Kohno: Sensitization to casein and beta-lactoglobulin (BLG) in children with cow’s milk allergy (CMA). In: Arerugi. 59. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2010, S. 117–22, PMID 20212353 (japanisch).
  3. [3]
    Deutscher Allergiker- und Asthmabund zu Milcheiweißallergie bei daab.de, abgerufen am 24. Mai 2018.
  4. [4]
    The Dairy Science and Technology eBook: Dairy Chemistry and Physics: Milk Proteins, abgerufen am 9. Januar 2015.
  5. [5]
    Milchproteine bei spektrum.de, abgerufen am 24. Mai 2018.
  6. [6]
    Nanotechnologie in der Lebensmittelindustrie, Prof. Dr. Herbert Weber, abgerufen im Februar 2016.
  7. [7]
    European Food Safety Authority. 1. Februar 2009 Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides
  8. [8]
    Ernährung: Oatly & Co.: Wie vegane Alternativen die Milchbranche aufmischen. Abgerufen am 13. April 2021.
  9. [9]
    Those Vegan Cowboys Develop Casein From Microbes to Make Dairy Without the Cow. In: vegconomist - the vegan business magazine. 12. April 2021, abgerufen am 13. April 2021 (britisches Englisch).
  10. [10]
    S. Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. (Memento des Originals vom 15. Juni 2016 im Internet Archive)  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/www.arginium.de Berlin 2015.
Questo articolo si basa sull'articolo Casein dell'enciclopedia libera Wikipedia ed è sottoposto a licenza Licenza GNU per la documentazione libera. Un elenco degli autori è disponibile su Wikipedia.

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