Mabinlin 3

Mabinlin 3 gehört, wie auch seine Homologe Mabinlin 1, Mabinlin 2 und Mabinlin 4, zu den 2S-Speicherproteinen von Mabinlang. Es besitzt vier Disulfidbrücken und ist thermostabil. Nach der Translation wird es posttranslational durch Proteolyse in zwei Teile gespalten, Kette A (Position 1–32) und Kette B (Position 33–104).

Homologe von Mabinlin 3

Kette A
M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD
M-2: QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD
M-3: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD
M-4: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG

Kette B
M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW
M-2: QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW
M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW
M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW
Aminosäuresequenzen nach UniProt.

• S. Nirasawa, T. Nishino, M. Katahira, S. Uesugi, Z. Hu, Y. Kurihara: Structures of heat-stable and unstable homologues of the sweet protein mabinlin. The difference in the heat stability is due to replacement of a single amino acid residue. In: European Journal of Biochemistry. Band 223, Nummer 3, August 1994, S. 989–995, PMID 8055976.
• Y. Kurihara: Characteristics of antisweet substances, sweet proteins, and sweetness-inducing proteins. In: Critical reviews in food science and nutrition. Band 32, Nummer 3, 1992, S. 231–252, doi:10.1080/10408399209527598, PMID 1418601.