El huevo en el haz de rayos X

Un innovador método de resolución temporal revela la formación de redes y la dinámica de las proteínas

07.05.2021 - Alemania

Un equipo de científicos ha utilizado la fuente de rayos X PETRA III del DESY para analizar los cambios estructurales que se producen en un huevo al cocinarlo. El trabajo revela cómo las proteínas de la clara de un huevo de gallina se despliegan y se entrecruzan entre sí para formar una estructura sólida cuando se calienta. Su innovador método puede ser de interés para la industria alimentaria, así como para el amplio campo de investigación que rodea al análisis de proteínas. La cooperación de dos grupos, encabezados por Frank Schreiber, de la Universidad de Tubinga, y Christian Gutt, de la Universidad de Siegen, con científicos del DESY y del XFEL europeo, informa de la investigación en dos artículos de la revista Physical Review Letters.

DESY, Gesine Born

Los huevos son uno de los ingredientes alimentarios más versátiles. Pueden adoptar la forma de un gel o una espuma, pueden ser comparativamente sólidos y también servir de base para emulsiones. A unos 80 grados Celsius, la clara de huevo se vuelve sólida y opaca. Esto se debe a que las proteínas de la clara de huevo forman una estructura de red. El estudio de la estructura molecular exacta de la clara de huevo requiere una radiación energética, como los rayos X, que es capaz de penetrar la clara opaca y tiene una longitud de onda que no es mayor que las estructuras que se examinan.

"Para entender la evolución estructural en detalle, hay que estudiar el fenómeno a escala micrométrica", explica Nafisa Begam, autora principal del primer estudio, que es becaria Alexander von Humboldt en el grupo de Schreiber. Los científicos utilizaron la llamada espectroscopia de correlación de fotones de rayos X (XPCS) con una geometría específica que les permitió determinar la estructura y la dinámica de las proteínas de la clara de huevo.

Para sus experimentos en la línea de luz P10 de PETRA III, los científicos utilizaron un huevo de gallina de un supermercado y llenaron la clara de huevo en un tubo de cuarzo de 1,5 milímetros de diámetro. "En el interior, la clara de huevo se calentó de forma controlada mientras la analizábamos con la ayuda de los rayos X", explica Fabian Westermeier, coautor del DESY. "El haz de rayos X se amplió a 0,1 por 0,1 milímetros, para mantener la dosis de radiación por debajo del umbral de daño de las estructuras proteicas".

Las mediciones revelan la dinámica de las proteínas en la clara de huevo durante un periodo de aproximadamente un cuarto de hora. Durante los tres primeros minutos, la red de proteínas creció exponencialmente, alcanzando una meseta al cabo de unos cinco minutos, momento en el que prácticamente no se formaron más enlaces proteicos. En ese momento, el tamaño medio de la malla de la red de proteínas era de unos 0,4 micrómetros (milésimas de milímetro).

En el segundo estudio, el equipo utilizó la técnica XPCS para investigar la autoorganización de soluciones de proteínas en dominios con, respectivamente, alta y baja concentración de proteínas, como ejemplo de la formación de estructuras en la biología celular. En el proceso, pudieron seguir la dinámica dependiente de la temperatura a lo largo del tiempo. "A altas densidades de proteínas, la movilidad disminuye, lo que ralentiza la separación de fases. Esto es importante para la dinámica especial del sistema", informa la autora principal, Anita Girelli, del grupo de Schreiber.

Los estudios, financiados por el Ministerio Federal de Educación e Investigación de Alemania (BMBF), no sólo revelan nuevos detalles sobre los cambios estructurales que se producen en las claras de huevo, sino que también prueban el concepto experimental, que puede utilizarse también para otras muestras, como demuestra el segundo estudio. "Aplicar con éxito la espectroscopia de correlación de fotones de rayos X abre una nueva vía para estudiar la dinámica de las biomoléculas, lo cual es esencial si queremos comprenderlas adecuadamente", comenta Schreiber.

Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.

Publicación original

„Microscopic dynamics of liquid-liquid phase separation and domain coarsening in a protein solution revealed by XPCS“; Anita Girelli, Hendrik Rahmann, Nafisa Begam, Anastasia Ragulskaya, Mario Reiser, Sivasurender Chandran, Fabian Westermeier, Michael Sprung, Fajun Zhang, Christian Gutt, and Frank Schreiber; „Physical Review Letters“, 2021

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