Weniger bitter, aber genauso sättigend
Eine aktuelle Studie des Leibniz-Instituts für Lebensmittel-Systembiologie an der Technischen Universität München zeigt, dass weniger bitter schmeckende Erbsenproteinhydrolysate ebenso starke Sättigungssignale in den Magenzellen auslösen können wie ihre bitteren Pendants. Entscheidend ist, dass bei der Verdauung im Magensaft neue, bitter schmeckende Proteinfragmente gebildet werden, die die Freisetzung von Magensäure und des Neurotransmitters Serotonin stimulieren - beide Signale tragen maßgeblich zum Sättigungsgefühl im Körper bei. Die Studienergebnisse eröffnen neue Perspektiven für die Entwicklung von pflanzlichen Lebensmitteln, die Gesundheit, angenehmen Geschmack und Nachhaltigkeit auf sinnvolle Weise verbinden.

Erstautorin Katrin Gradl bei der Arbeit im Zellkulturlabor des Leibniz-Instituts für Ernährungssystembiologie
photo: Joseph Krpelan / Leibniz-LSB@TUM
Erbsenproteinhydrolysate sind Pulver, die aus enzymatisch oder chemisch aufgeschlossenen Erbsenproteinen hergestellt werden. Sie bestehen aus einer Mischung aus kleinen Proteinfragmenten, den so genannten Peptiden, und freien Aminosäuren. Sie gewinnen derzeit in der Lebensmittelproduktion an Bedeutung, da sie als leicht verdaulich gelten, ein hochwertiges Aminosäureprofil aufweisen und sättigungsfördernd wirken.
"Ein großer Nachteil ist jedoch ihr oft intensiver bitterer Geschmack, den viele Verbraucher nicht mögen", erklärt Katrin Gradl, Erstautorin der Studie und Doktorandin am Leibniz-Institut. "Unser Ziel war es daher, Wege zu finden, diese Geschmacksbarriere zu überwinden, ohne die sättigende Wirkung der Produkte zu verlieren", ergänzt Studienleiterin Veronika Somoza.
Die Herausforderung
Bittere Peptide können jedoch im Magen Signale auslösen, die das Sättigungsgefühl verstärken. Eine einfache Reduzierung des bitteren Geschmacks von Proteinhydrolysaten könnte daher auch den Sättigungseffekt verringern. "Unsere früheren Studien mit Milchproteinen hatten jedoch gezeigt, dass solche bioaktiven, bitter schmeckenden Peptide nicht unbedingt im Ausgangsprodukt vorhanden sein müssen, sondern auch im Magensaft während der Verdauung gebildet werden können", erklärt Co-Autor Phil Richter aus dem Team von Veronika Somoza.
Vor diesem Hintergrund simulierte das Forscherteam die Magenverdauung eines bitteren und eines weniger bitteren Proteinhydrolysats mit künstlicher Magenflüssigkeit und analysierte anschließend die neu gebildeten Peptide.
Verdauungsprodukte mit Sättigungseffekt
Mit Hilfe chemischer und computergestützter Analysemethoden sowie sensorischer Tests identifizierte das Forscherteam in den beiden Verdauungsprodukten jeweils drei bittere Peptide. Alle sechs Peptide stimulierten die Sekretion von Magensäure und die Freisetzung von Serotonin in einer menschlichen Magenzelllinie, unabhängig vom ursprünglichen Bitterstoffgehalt des Produkts. "Bemerkenswert war, dass die Peptide aus dem weniger bitter schmeckenden Hydrolysat die Serotoninausschüttung besonders stark stimulierten", berichtet Katrin Gradl. Darüber hinaus wiesen die Forscher nach, dass zwei Arten von Bitterrezeptoren an der Auslösung von Sättigungssignalen im zellulären Testsystem beteiligt sind.
Fazit: Auch weniger bitter schmeckende Erbsenproteinhydrolysate können bei der Verdauung in der Magenflüssigkeit bioaktive Peptide bilden, die über Bittergeschmacksrezeptoren Sättigungssignale auslösen. Veronika Somoza betont jedoch: "Um den Einfluss dieser Peptide auf das menschliche Essverhalten und die Gewichtskontrolle endgültig zu beurteilen, sind Studien am Menschen erforderlich." Nichtsdestotrotz zeigt die Studie bereits jetzt molekulare Mechanismen auf, mit denen der Geschmack von Proteinhydrolysaten gezielt optimiert werden kann - ohne die durch Bitterstoffe ausgelösten Sättigungseffekte einzuschränken.
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Originalveröffentlichung
Originalveröffentlichung
Katrin Gradl, Phil Richter, Veronika Somoza; "Bitter peptides formed during in-vitro gastric digestion induce mechanisms of gastric acid secretion and release satiating serotonin via bitter taste receptors TAS2R4 and TAS2R43 in human parietal cells in culture"; Food Chemistry, Volume 482
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