Arrostiti e dorati: come i batteri intestinali scompongono gli alimenti cotti
Il riscaldamento degli alimenti genera nuovi composti alimentari: un enzima presente nei batteri intestinali è in grado di ampliare il proprio repertorio funzionale per metabolizzarli
Il pane croccante, la carne fritta e il caffè tostato devono il loro sapore caratteristico e la loro colorazione a reazioni chimiche che avvengono quando gli alimenti vengono riscaldati. Nella cosiddetta reazione di Maillard, gli aminoacidi – i mattoni delle proteine – reagiscono con gli zuccheri producendo forme modificate di composti alimentari naturali. La loro influenza sui batteri intestinali è stata finora poco compresa. Un team interdisciplinare guidato dal PD Dr. Jürgen Lassak (LMU di Monaco) e dal professor Michael Hellwig (TU di Dresda) ha ora studiato come si formano tali composti alimentari, ottenendo nuove conoscenze sull’interazione tra dieta e microbioma intestinale.
L’attenzione si è concentrata su una forma modificata dell’aminoacido naturale lisina, denominata Nε-carbossimetillisina, o CML in breve, che si trova spesso negli alimenti riscaldati. A differenza degli aminoacidi naturali, le loro forme modificate vengono assorbite in modo incompleto o per nulla nell’intestino tenue. Di conseguenza, raggiungono l’intestino crasso, dove entrano in contatto con il microbiota intestinale – la comunità di microrganismi che svolge un ruolo importante nella digestione, nel sistema immunitario e nella salute.
Un enzima come «coltellino svizzero» per la degradazione degli aminoacidi modificati
Il gruppo di ricerca ha dimostrato, utilizzando il batterio intestinale Escherichia coli, che l’enzima SpeC è in grado di scomporre la CML oltre alla sua funzione già nota. «I batteri non hanno bisogno di sviluppare strumenti completamente nuovi per questo compito. Al contrario, riutilizzano il loro repertorio esistente in modo creativo», afferma Lassak. È particolarmente degno di nota il fatto che SpeC non riconosca solo il CML, ma, proprio come un coltellino svizzero, l’enzima sia in grado di elaborare anche altri aminoacidi chimicamente modificati.
«Da un punto di vista evolutivo, questo è significativo», afferma Erica Aveta, che condivide la prima autoria con Patroklos Vougioukas. «Tali attività secondarie possono fornire ai batteri una via iniziale per accedere a nuovi composti alimentari. Se un composto di questo tipo diventa regolarmente disponibile, l’adattamento può trasformare lo “coltellino svizzero” SpeC in uno strumento più efficiente e specializzato per questo compito».
Le analisi computazionali suggeriscono che tali capacità degradative siano diffuse nel microbioma intestinale umano. Lo studio individua inoltre collegamenti con diverse malattie associate all’alimentazione e allo stile di vita, tra cui il cancro intestinale, la steatosi epatica e l’epatite. È ipotizzabile, ad esempio, che la degradazione batterica del CML crei vantaggi per determinati batteri in un ambiente intestinale infiammato. Inoltre, durante la degradazione degli aminoacidi chimicamente modificati vengono prodotte nuove ammine biogene – un gruppo molecolare oggetto di intenso dibattito in quanto mediatori della comunicazione tra batteri e ospite.
«Questi collegamenti non dimostrano ancora una relazione di causa-effetto», avverte Jürgen Lassak. «Ma suggeriscono che gli alimenti trasformati, le vie metaboliche microbiche e lo stato di salute possano essere più strettamente collegati di quanto si pensasse in precedenza», aggiunge Hellwig.
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